指脊椎動物胃液中的蛋白酶，是典型的肽鏈內(nèi)切酶，底物特異性廣，但對鄰接疏水性氨基酸殘基的肽鍵能相當(dāng)?shù)乃狻５入婞c(diǎn)在pH=1附近。活性的最適pH約為2（以變性蛋白質(zhì)做底物時約為3.5）。在豬中除得到主要成分胃蛋白酶A（EC3.4.23.1）外也得到胃蛋白酶B和C。各種胃蛋白酶都是以無活性的前體物質(zhì)胃蛋白酶原（pepsinogen）A、B、C的形態(tài)分泌出來，在胃液的酸性條件下自我催化而激活。胃蛋白酶原A的等電點(diǎn)為pH3.7，分子量約4萬。氨基末端的殘基是亮氨酸。激活時從氨基末端切下幾個肽，剩下的部分，其分子量約33500，變成氨基末端具有異亮氨酸的胃蛋白酶A。這時被切下來的肽中有些具有抑制胃蛋白酶活性的作用。胃蛋白酶B和C也有和A很相似的性質(zhì)（底物特異性也比A稍狹窄），激活時的變化也相同的。B對明膠的分解作用較強(qiáng)。據(jù)推測，它和曾被稱為明膠酶（gelatinase）是同一物質(zhì)。對胃蛋白酶的活性來說，認(rèn)為兩個天冬氨酸殘基起重要作用。